Untersuchungen zur \(\it ebony\) Mutation der Taufliege \(\textit {Drosophila melanogaster}\)

Diese Arbeit zeigt, dass das Ebony Protein in allen Entwicklungsstadien der Fliege gebildet wird. Dabei konnte Ebony vor allem in Larven, älteren Puppen und adulten Fliegen im ZNS nachgewiesen werden. In den optischen Loben wird \(\it ebony\) in Gliazellen der Lamina und der Medulla exprimiert. Die \(\textit {in vitro}\) Charakterisierung der katalysierten Reaktion zeigt, dass Ebony einen zu nichtribosomalen Peptidsynthasen analogen Mechanismus verwendet, um die Substrat-Aminosäure \(\beta\)-Alanin mit hoher Spezifität zu aktivieren und anschließend mit in \(\it Drosophila\) relevanten biogenen Aminen zu verknüpfen. Der Mechanismus konnte durch die Identifizierung eines zu Phosphopantethein-Transferasen homologen Proteins, dass \(\textit {in vitro}\) in der Lage ist, Ebony durch Phosphopantethein-Transfer in die holo-Form zu überführen, bestätigt werden. In Untersuchungen zur Genregulation konnte zudem eine gewebespezifische Regulierung von \(\it ebony\) nachgewiesen werden.

Metadaten
Author:	Arnd Richardt GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-8309
Referee:	Bernhard Hovemann GND, Rolf Heumann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2003/09/08
Date of first Publication:	2003/09/08
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2003/06/17
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Neurotransmitter; Signaltransduktion; Visuelles System; Peptidsynthetasen
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Biochemie II
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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