Funktionelle Charakterisierung von Komponenten des peroxisomalen Importomers in Hefe und Mensch

  • Diese Arbeit beschäftigt sich mit dem peroxisomalen Matrixproteinimport, sowie der peroxisomalen Qualitätskontrolle. Neben der Charakterisierung eines peroxisomalen Importkanals für Proteine mit peroxisomaler Signalsequenz Typ 2 in der Hefe \(\textit {S. cerevisiae}\) wurde ebenfalls ein putativer Proteinkanal in menschlichen Peroxisomen charakterisiert. Zusätzlich wurde eine neue Interaktionsstelle der Porenkomponenten PEX5 und PEX14 funktionell charakterisiert, deren Verlust zu einem partiellem PTS1-Importdefekt führt und eine Destabilisierung von PEX5 zu Folge trägt. Es wird vermutet, dass die neue Bindestelle einen Einfluss auf die Interaktion von PEX5 mit dem Export‐Komplex besitzt. Zusätzlich konnte erstmalig ein Interaktionspartner der AAA\(_+\)‐ATPase ATAD1 an der peroxisomalen Membran beschrieben werden, dabei handelt es sich um PEX5. Es wurden Hinweise gefunden, dass ATAD1 PEX5 aus der Membran entfernt, welches anschließend proteasomal abgebaut wird.

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Metadaten
Author:Jessica KlümperGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-66932
DOI:https://doi.org/10.13154/294-6693
Referee:Ralf ErdmannORCiDGND, Christian HerrmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2019/11/07
Date of first Publication:2019/11/07
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2018/06/29
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Peroxisom; PEX; Translokation; Proteintransport; Qualitätskontrolle
Institutes/Facilities:Institut für Biochemie und Pathobiochemie, Abteilung für Systembiochemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht