Strukturelle und biochemische Untersuchungen zur Interaktion zwischen dem Formin mDia1 und Rho-Proteinen

Das Formin mDia1 ist als Effektor der kleinen Rho GTPasen in die Reorganisation des Cytoskeletts involviert. Nach dem gängigen Modell liegt mDia1 im inaktiven Zustand in einer autoinhibierten Form vor, in der der regulative N-Terminus an den C-Terminus des Proteins gebunden vorliegt. Durch die Bindung von Rho in der GTP-gebundenen Form wird diese Autoinhibition aufgehoben und die für die Aktinpolymerisation und -nukleation benötigten Domänen freigegeben. In der vorliegenden Arbeit konnte die Röntgenkristallstruktur von mDia1 im Komplex mit RhoC*GppNHp gelöst und die Interaktion biochemisch charakterisiert werden. Dabei zeigte sich, dass die Bindung des regulativen N-Terminus an Rho oder den C-Terminus des Proteins exklusiv ist. Mit Hilfe der gewonnenen Daten konnte ein neues Modell für die Regulation von mDia1 gewonnen werden.

Metadaten
Author:	Rolf Rose GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-14454
Referee:	Alfred Wittinghofer GND, Rolf Heumann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2005/10/27
Date of first Publication:	2005/10/27
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2005/07/19
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Protein-Protein-Wechselwirkung; Guanosintriphosphatasen; Strömungsmethode; Actin-bindende Proteine; Röntgenkristallographie
Institutes/Facilities:	Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie, Dortmund, Abteilung "Strukturelle Biologie"
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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