Characterization of Hsp90 activator Aha1 as an autonomous Chaperone

  • In dieser Arbeit wurde eine neue Rolle für Aha1 in der Qualitätskontrolle von Proteinen gefunden. Neben der Stimulation der intrinsischen Hsp90-ATPase-Aktivität, scheint Aha1 auch unabhängig von Hsp90, als autonomes Chaperon zu agieren. In dieser neuen Rolle interagiert Aha1 durch physikalische oder chemische Umstände mit fehlgefalteten Proteinen und hindert sie damit an der Aggregation. Für diese neue Funktion sind 22 Aminosäuren am N-Terminus von Aha1 verantwortlich. Diese Aminosäureabfolge ist in humanem Aha1, aber nicht in Aha1 aus Hefezellen, zu finden. Anstatt die Neufaltung von fehlgefalteten Proteinen zu unterstützen, ermöglicht Aha1 die Ubiquitinierung dieser Substrate durch die E3-Ligase CHIP. Damit begünstigt Aha1 den Abbau fehlgefalteter Proteine über die zelluläre Proteinqualitätskontrolle. Abschließend lassen die Ergebnisse vermuten, dass sich Aha1 im Laufe der Evolution von Hefen bis hin zum Menschen, zu einem eigenständigen Chaperon entwickelt hat.

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Metadaten
Author:Vishwadeepak TripathiGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-43748
Referee:Wolfgang Matthias Josef ObermannGND, Raphael StollORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2015/06/01
Date of first Publication:2015/06/01
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2015/02/06
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Polypeptidketten bindende Proteine; Qualitätskontrolle; Proteinfaltung; Substrat (Chemie) / Proteine; Signaltransduktion
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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