Biochemische Charakterisierung der humanen Phosphatidylinositol 4-Kinasen, PI4K92 und PI4K230

  • Die beiden humanen Phosphatidylinositol 4-Kinasen, PI4K92 und PI4K230, wurden rekombinant in eukaryotischen Expressionssystemen hergestellt und hinsichtlich ihrer biochemischen Eigenschaften untersucht, wonach diese eindeutig zu Typ 3 PI4K zugeordnet werden können. Dünnschichtchromatographisch konnte die Produktion von Phosphatidylinositol 4-Phosphat gezeigt werden. Die N-terminalen Bereiche in der PI4K230 scheinen für die Stabilisierung der katalytischen Domäne wichtig zu sein. Aus dem Vergleich der Aminosäuresequenzen der PI 4- mit PI 3-Kinasen wurde ein konservierter Lysinrest in der PI4K230 identifiziert und substituiert, was zum Aktivitätsverlust des Enzyms führte. Massenspektrometrische Analysen der gereinigten PI4K92 identifizierten vier phosphorylierte Serin- und drei Threoninreste, die vermutlich auf die Aktivität mitgereinigter Protein Kinasen zurückzuführen sind. Phosphorylierung und Dephosphorylierung scheinen einen geringen Einfluß auf die Aktivität der PI4K92 zu haben.

Download full text files

Export metadata

Additional Services

Share in Twitter Search Google Scholar
Metadaten
Author:Silke Suer
URN:urn:nbn:de:hbz:294-1819
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2003/03/18
Date of first Publication:2003/03/18
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:2000/12/19
Creating Corporation:Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:Lipide; Kinasen; Phosphorylierung; Dünnschichtchromatographie; Dephosphorylierung
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

OPUS4 Logo