Bestimmung der Strukturänderungen der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bakteriorhodopsin mittels zweifacher Spinmarkierung und ESR-Spektroskopie

Zur Untersuchung der Konformationsänderung der lichtgetriebenen Protonenpumpe Bakteriorhodopsin wurde eine zeitaufgelöste Abstandsmessung mittels Elektronenspinresonanz (ESR) - Spektroskopie in Kombination mit zweifacher ortsspezifischer Spinmarkierung entwickelt und durchgeführt. Abstände und Abstandsänderungen können durch statische Distanzbestimmungen bei tiefen Temperaturen aber auch bei Raumtemperatur ermittelt werden. Die für Proteine charakteristischen Anforderungen - wie eine Einbeziehung von Abstandsverteilungen - können in einem Fit der dipolaren Wechselwirkung als Maß des Interspinabstandes berücksichtigt werden. Erstmalig wurde eine Abstandsmessung zwischen Nitroxiden bei Raumtemperatur mit der Methode des 2. Moments durchgeführt. Die mit einer Zeitauflösung im Sub-Millisekundenbereich aufgenommenen ESR-Kinetiken liefern durch den Vergleich mit den Kinetiken in sichtbaren Wellenlängenbereich eine zeitliche Zuordnung der Konformationsänderung in den Photozyklus.

Metadaten
Author:	Nicole Radzwill GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-2722
Referee:	Heinz-Jürgen Steinhoff GND, Andreas D. Wieck ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2003/03/18
Date of first Publication:	2003/03/18
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Physik und Astronomie
Date of final exam:	2001/06/20
Creating Corporation:	Fakultät für Physik und Astronomie
GND-Keyword:	Abstandsmessung; Proteine; Absorptionsspektroskopie; Magnetisches Dipolmoment
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Physik
faculties:	Fakultät für Physik und Astronomie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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