Purification of chemically cross-linked actin oligomers and their interaction with actin binding proteins and myosin heads

  • Das chemische Reagenz, PBM (Phenylenebismaleimide), kann Lysine-191 und Cystein-374 zwischen zwei nebeneinanderliegende Aktin-Untereinheiten in der genetischen Helix der Aktin Filamente quervernetzen. Die Aktin Oligonmere wurden gereinigt durch die \(\textit {Fast Protein Liquid Chromatography}\). Die Ergebnisse der Analyse demonstrieren die Funktionalität der gereinigten Aktin Oligomere. Die Messungen der ATPase Aktivität zeigen, dass nicht-polymerisierbare Aktin Trimer und Tetramer die Myosin Kopf ATPase Aktivität viel besser stimulieren als das Aktin Dimer. Die Bildung eines Aktin Oligomere : Myosin Kopf Komplex wurde durch die Gel-Permeations-Chromatographie und Quervernetzung der EDC (1-Ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodimide) verifiziert. Die Ergebnisse dieser Arbeit weisen darauf hin, dass die gereinigten Aktin Trimere und Tetramere die ideale Interaktionsstelle für die Bindung von Myosin Motordomänen darstellen können.

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Metadaten
Author:Zheng QuGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-42382
Referee:Hans Georg MannherzGND, Christian HerrmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2014/10/06
Date of first Publication:2014/10/06
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2014/07/25
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Actin; Myosin; Actomyosin; Actin-bindende Proteine; Gelsolin
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht