Substrate diversity and recognition of the FtsH protease in \(\textit {Escherichia coli}\)

Regulierte Proteolyse zur Anpassung des Proteoms an verändernde Umweltbedingungen wird in \(\textit {Escherichia coli}\) unter anderem von der essentiellen und membranverankerten Protease FtsH durchgeführt. Obwohl FtsH unerlässlich für den Organismus ist, sind nur wenige Substrate und Substraterkennungsprinzipien bekannt. Im Rahmen dieser Arbeit wurden mit Hilfe einer inaktiven FtsH-Variante bislang unbekannte Substrate gebunden, mit FtsH co-gereinigt und durch Massenspektrometrie identifiziert. Zwei dieser neu identifizierten Substrate (IscS und DadA) werden konstitutiv degradiert. Differenziell werden hingegen die Proteine FdoH (wuchsphasen- und sauerstoffabhängig) und YfgM (wuchsphasenabhängig und bei osmotischem Stress) abgebaut. Eine Charakterisierung des Membranproteins YfgM indizierte, dass YfgM bei der Regulation von verschiedenen Stressantworten involviert ist. Dazu wurde durch gerichtete Mutagenese eine Erkennungssequenz für FtsH am cytosolischen N-Terminus von YfgM identifiziert.

Metadaten
Author:	Kai Westphal
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-38142
Referee:	Franz Narberhaus ORCiD GND, Carsten Kötting ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	English
Date of Publication (online):	2013/07/18
Date of first Publication:	2013/07/18
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:	2013/04/23
Creating Corporation:	Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:	Proteolyse; Proteasen; Stressreaktion; Anaerobiose; Phosphorylierung
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Biologie der Mikroorganismen
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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