Regulation von Pannexin1 durch Phosphorylierung
- Pannexin1 gehört mit den Connexinen und Innexinen zur Gap junction-Proteinfamilie. Pannexin1 und Connexine weisen keine Sequenzhomologie auf, dennoch gleichen sich Sekundärstruktur und Aufbau. Da Connexine durch posttranslationale Phosphorylierung funktionell modifiziert werden und Pannexin1 ebenfalls ein Phosphoprotein ist, wurde untersucht, ob auch Pannexin1 durch Phosphorylierung reguliert wird. Mittels gezielter Mutagenese wurden potentielle Phosphorylierungstellen in Pannexin1 mutiert, mit eukaryotischen Expressionsvektoren in N2A-Zellen exprimiert und anhand von Western Blot-Analysen, konfokaler Fluoreszenzmikroskopie, sowie elektrophysiologisch untersucht. Mutationen einzelner Aminosäuren im Amino- und Carboxy-Terminus führen zur Ausbildung eines Kanals mit erhöhter Aktivität. Die veränderten Kanaleigenschaften durch die Mutation im Amino-Terminus sind auf strukturelle Veränderungen des Kanals zurückzuführen, die im Carboxy-Terminus auf geänderte Phosphorylierung.
Download full text files
Additional Services
| Author: | Laura Twardowski |
|---|---|
| URN: | urn:nbn:de:hbz:294-34755 |
| Referee: | Rolf DermietzelGND, Hanspeter RottensteinerGND |
| Document Type: | Doctoral Thesis |
| Language: | German |
| Date of Publication (online): | 2012/06/29 |
| Date of first Publication: | 2012/06/29 |
| Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
| Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Medizinische Fakultät |
| Date of final exam: | 2012/05/15 |
| Creating Corporation: | Medizinische Fakultät |
| GND-Keyword: | Phosphorylierung; Elektrophysiologie; Gap junction; Arminosäuren; Mutagenese |
| Dewey Decimal Classification: | Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Medizin, Gesundheit |
| Licence (German): |  Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |
