Differentielle Proteomanalyse von Meningeomen verschiedener WHO-Grade

  • Zielsetzung der Arbeit war die differenzielle Proteomanalyse von Meningeomen der WHO Grade I-III. Hierbei wurden Patientenproben gemäß der WHO- Klassifikation von 2000 eingeteilt und mit Arachnoideagewebe über differentielle-in-Gel-Elektrophorese (DIGE) verglichen. Es wurden 15 überexprimierte und 37 herunterregulierte Proteinspots detektiert. Gemäß ihrer biochemischen Funktion wurden die über MALDI-TOF-MS identifizierten Proteine in folgende Gruppen eingeteilt: Intra- und extrazelluläre Matrixproteine, Metabolismusenzyme, Proteine der zellulären Stressantwort, Signaltransduktionsproteine und weitere Proteine, die keiner der vorher genannten Gruppen zugeordnet werden können. Insbesondere die Hochregulation von Proteinen der zellulären Stressantwort ist unter den ermittelten Ergebnissen hervorzuheben. Analog zur Ausbildung anderer Tumorformen scheint auch bei der Meningeomentstehung die Überexpression dieser Proteingruppe (z.B. der Chaperone) ein zentraler Bestandteil zu sein.

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Metadaten
Author:Miriam SchönenbrücherGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-28715
Referee:Martin ScholzGND, Maximilian J. A. PuchnerGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2010/07/22
Date of first Publication:2010/07/22
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Medizinische Fakultät
Date of final exam:2010/05/04
Creating Corporation:Medizinische Fakultät
GND-Keyword:Meningeom; Proetomanalyse; Differentielle Gelelektrophorese; MALDI-MS; Polypeptidketten; bindende Proteine
Institutes/Facilities:Knappschaftskrankenhaus Bochum, Klinik für Neurochirurgie
Dewey Decimal Classification:Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften / Medizin, Gesundheit
faculties:Medizinische Fakultät
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht