Inter- und intramolekulare Wechselwirkungen von hGBP1-Domänen
- Das humane Guanylat-bindende Protein 1 (hGBP1) bildet im Laufe der Nukleotidhydrolyse homooligomere Komplexe aus. Die Dimerisierung führt zu einer starken Beschleunigung der Hydrolyse. Des Weiteren konnte für hGBP1 auch eine Tetramerisierung beobachtet werden. Ziel der vorliegenden Arbeit ist es, strukturelle Änderungen während der Hydrolyse nachzuweisen. Dazu wurden DTNB-Tests durchgeführt, um die Zugänglichkeit von Cysteinen nukleotidabhängig zu überprüfen. Dabei wurde ein Cystein identifiziert, welches seine Zugänglichkeit verändert. Des Weiteren wurde gezeigt, dass die helikale Domäne während der Hydrolyse strukturelle Änderungen vollführt. Verbindet man die LG-Domäne kovalent mit der helikalen Domäne werden diese strukturellen Änderungen unterdrückt, was einen Einfluss auf die Tetramerisierung und die Hydrolyse hat. Diese strukturellen Änderungen wurden mittels Elektronen-Spin-Resonanz Spektroskopie untersucht, um so ein verfeinertes Modell der Dimerisierung erstellen zu können.
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| Author: | Tobias VöpelORCiDGND |
|---|---|
| URN: | urn:nbn:de:hbz:294-28205 |
| Referee: | Christian HerrmannORCiDGND, Raphael StollORCiDGND |
| Document Type: | Doctoral Thesis |
| Language: | German |
| Date of Publication (online): | 2010/05/25 |
| Date of first Publication: | 2010/05/25 |
| Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
| Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
| Date of final exam: | 2010/04/23 |
| Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
| GND-Keyword: | Dimerisierung; Tetramerisation; Elektronenspinresonanz; GTP-bindende Proteine; Reaktionsmechanismus |
| Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
| Licence (German): |  Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |
