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Petra Striebeck

• Ein Komplex aus PS II und 2-CysPrx konnte aus gestressten \(\textit {T. elongatus}\)-CP43\(\it His\) isoliert werden. 2-CysPrx wurde nur an inaktivem PS II identifiziert. Aktivitätsmessungen an rekombinantem 2-CysPrx ergaben, dass die H\(_{2}\)O\(_{2}\)-Umsetzungsrate der verwandter Enzyme ähnelte. In Eukaryoten überoxidiert H\(_{2}\)O\(_{2}\) 2-CysPrx am katalytischen Cystein, wogegen massenspektrometrisch gezeigt werden konnte, dass 2-CysPrx aus \(\textit {T. elongatus}\) am \(\textit {resolving cysteine}\) überoxidiert wird. Aus Eisenmangelkulturen des \(\textit {T. elongatus}\) konnten PS II-IdiA-Komplexe isoliert werden, welche wasserspaltungsaktiv waren. ESR-Spektroskopie an IdiA isoliert aus \(\textit {T. elongatus}\) (-Fe) und rekombinantem IdiA ergab, dass IdiA Fe\(^{3+}\) komplexiert. IdiA ist ein \(\alpha\)/\(\beta\)-Protein, das Fe wird trigonal bipyramidal koordiniert. Es wird in Organismen unterschiedlich posttranslational prozessiert, so dass seine molekulare Größe variiert wie durch Maldi-TOF gezeigt werden konnte. ITC und SPR zeigten eine Bindung zwischen rekombinantem IdiA und isolierten PS II.