New reactivities of old enzymes
- In der vorliegenden Arbeit werden Untersuchungen zur gerichteten Evolution von enantioselektiven Hybridkatalysatoren beschrieben. Neben Systemen, die auf der kovalenten Anknüpfung von Übergangsmetall- oder Organokatlysatoren an ein Wirtsprotein basieren, wird ein enantioselektiver Hybridkatalysator für Diels-Alder-Reaktionen beschrieben, der auf einem künstlichen Kupfer(II)-Bindungsmotiv des Wirtsproteins basiert. Desweiteren wird eine promiskuitive Enzymaktivität beschrieben und gezeigt, dass diese die erste ihrer Art ist, die außerhalb der natürlichen Bindungstasche des Enzyms lokalisiert ist. In einem weiteren Kapitel wird ein neuartiges lichtgetriebenes direktes Kofaktorregenerationssystem für flavinabhängige Enzyme beschrieben und sowohl für eine Monooxygenase als auch für eine Reduktase evaluiert. Das letzte Kapitel befasst sich mit der Bestimmung des Substratspektrums der Enoat-Reduktase YqjM und der Ausarbeitung einer Plattform für die gerichtete Evolution von diesem Enzym.
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| Author: | Andreas Taglieber |
|---|---|
| URN: | urn:nbn:de:hbz:294-20860 |
| Referee: | Manfred T. ReetzGND, Martin FeigelGND |
| Document Type: | Doctoral Thesis |
| Language: | English |
| Date of Publication (online): | 2008/01/06 |
| Date of first Publication: | 2008/01/06 |
| Publishing Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek |
| Granting Institution: | Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie |
| Date of final exam: | 2007/11/29 |
| Creating Corporation: | Fakultät für Chemie und Biochemie |
| GND-Keyword: | Biokatalyse; Enantioselektivität; Gerichtete Evolution; Cofaktor / Regeneration; Monooxygenasen |
| Dewey Decimal Classification: | Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie |
| Licence (German): |  Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht |
