Identifizierung und Charakterisierung humaner Peroxine

In dieser Arbeit wurde über Sequenzvergleiche ein mögliches humanes Ortholog zu \(\it Yl\)PEX23 identifiziert. Subzelluläre Lokalisationsstudien ergaben eine hauptsächlich cytosolische Verteilung von \(\it Hs\)PEX23. In humanen Fibroblasten wurde nach Überexpression von \(\it Hs\)PEX23 kein Effekt auf die Peroxisomenbiogenese beobachtet. Bei Expression in \(\textit {S. cerevisiae}\) zeigten sich eine peroxisomale Lokalisation von \(\it Hs\)PEX23 sowie die Bildung von Peroxisomenclustern. Weiterhin wurde eine stabile Expressionszelllinie für \(\it Hs\)PEX14-ProtA hergestellt, die zur Isolierung nativer Proteinkomplexe verwendet wurde. Es konnten zwei unterschiedliche Komplexe identifiziert werden. Über massenspektrometrische Analysen konnten 141 mit \(\it Hs\)PEX14 eluierte Proteine bestimmt werden. Darunter befanden sich insgesamt 8 der bislang bekannten Peroxine. Außerdem konnten Proteine mit unbekannter Funktion und Lokalisation identifiziert werden. Zusätzlich ergaben sich Hinweise, auf ein ubiquitiniertes \(\it Hs\)PEX5 an der peroxisomalen Membran.

Metadaten
Author:	Tanja Schievelbusch
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-19443
Referee:	Ralf Erdmann ORCiD GND, Franz Narberhaus ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2007/07/04
Date of first Publication:	2007/07/04
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Date of final exam:	2007/04/20
Creating Corporation:	Fakultät für Biologie und Biotechnologie
GND-Keyword:	Peroxisom; Multiproteinkomplex; Proteintransport; Protein A; Multiproteinkomplex / Aufreinigung
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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