Kristallographische und biochemische Untersuchungen zum Komplex aus Ras und dem Tumorsuppressor NORE1A

  • Der Ras-Effektor NORE1A gehört zur Ras Assoziationsdomänen Familie, eine Proteinklasse mit tumorsuppressiven Funktionen. In dieser Arbeit wurde der Komplex aus dem molekularen Schalter Ras und der Ras bindenden Domäne von NORE1A strukturell und biochemisch charakterisiert. Im Gegensatz zu den bisher bekannten Ras-Effektor-Komplexen ist die Interaktionsfläche des Proteinkomplexes durch eine N-terminale Subdomäne von NORE1A stark vergrößert. Die Kristall-Struktur zeigt, dass die Bindung von NORE1A nicht nur durch polare Wechselwirkungen zur Schalter I- Region, sondern auch durch hydrophobe Interaktionen zur Schalter II- Region von Ras erfolgt. Durch Mutationsanalysen wurde in quantitativen Bindungsexperimenten nachgewiesen, dass die Ausbildung der hydrophoben Kontaktfläche zwischen der Schalter II- Region von Ras und der Subdomäne der Ras bindenden Domäne von NORE1A wesentlich zur Stabilität des Komplexes beiträgt.

Download full text files

Export metadata

Additional Services

Share in Twitter Search Google Scholar
Metadaten
Author:Benjamin Stieglitz
URN:urn:nbn:de:hbz:294-18169
Referee:Christian HerrmannORCiDGND, Rolf HeumannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2007/01/16
Date of first Publication:2007/01/16
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2006/12/19
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:Apoptosis; Tubulin (beta); Kristallstruktur; Kristallographie; GTP-bindende Proteine
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

OPUS4 Logo