Charakterisierung von Disulfid-einführenden und Cytochrom \(\it c\)-Biogenese-Proteinen in Cyanobakterien

Im Genom des Cyanobakteriums Synechocystis PCC 6803 befinden sich offene Leserahmen, die für Proteine mit möglichen Funktionen in der Cytochrom c-Biogenese und in der Disulfid-Redoxbiochemie kodieren. CcsA ist in diesem Organismus essentiell. CcdA konnte deletiert werden. Die Mutante zeigte normales Wachstum und keine Verringerung des Cytochrom c-Gehalts. Direkt stromaufwärts von ccdA befindet sich txlB. TxlB besitzt eine Transmembranhelix und eine Thioredoxin-artige Domäne auf der p-Seite der Membran. Diese Domäne konnte durch den Insulin-Reduktionstest als Disulfid-Oxidoreduktase charakterisiert werden, und das Redoxpotential wurde bei pH 7 mit -117 mV bestimmt. Damit ist TxlB eines der oxidierendsten Thioredoxin-artigen Proteine. Eine txlB-Deletionsmutante zeigte im Schwachlicht eine geringere Aktivität des Photosystems II. Die erhaltenen Daten lassen auf ein Proteindisulfid-einführendes System bestehend aus TxlB und CcdA schließen. Dies ist ein völlig neuartiger Enzymkomplex.

Metadaten
Author:	Tatjana Christina Reinholz GND
URN:	urn:nbn:de:hbz:294-3597
Referee:	Matthias Rögner GND, Rolf Heumann ORCiD GND
Document Type:	Doctoral Thesis
Language:	German
Date of Publication (online):	2003/03/18
Date of first Publication:	2003/03/18
Publishing Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:	Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:	2001/10/30
Creating Corporation:	Fakultät für Chemie und Biochemie
GND-Keyword:	Synechocystis; Disulfidbrücke; Biogenese; Proteinfaltung
Institutes/Facilities:	Lehrstuhl für Biochemie der Pflanzen
Dewey Decimal Classification:	Naturwissenschaften und Mathematik / Biowissenschaften, Biologie, Biochemie
faculties:	Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):	Keine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht

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