Redox protein immobilization on electrodes

  • Surface modification for the immobilization of active molecules are central in bioelectrocatalytic applications. Thioacetate terminated redox dendrimers serve as nanoscale building blocks which are crosslinked through disulfide bridges to form the hydrogel matrix. The monodisperse size distribution of the dendrimers result in highly homogeneous film thicknesses. Reproducible enzyme electrodes are assembled by physical entrapment of redox enzymes within the dendrimer matrix. Another widely used surface modification strategy, Au-C bonds formed through aryl diazonium salt reduction on Au surfaces, is significantly more stable than linkage with Au-S bonds. The evidence for Au-C covalent bond was exhibited by solid-state \(^{13}\)C NMR spectroscopy of isotopically labelled organic films on Au nanoparticles.
  • Die Modifizierung von Oberflächen zur Immobilisierung aktiver Moleküle ist entscheidend für die Anwendung in der Bioelektrokatalyse. Thioacetat funktionalisierte Redoxdendrimere dienen als Bausteine zur Herstellung von Hydrogelen über Quervernetzungen innerhalb der Matrix. Die monodisperse Größenverteilung der Dendrimere auf dem Elektrodenmaterial ermöglicht die Ausbildung besonders homogener Filme. Das Einbringen von Redoxenzymen durch physikalische Wechselwirkungen innerhalb der Dendrimermatrix bewirkt eine gute Reproduzierbarkeit der modifizierten Elektroden. Eine weitere, sehr verbreitete Strategie Oberflächen zu manipulieren, ist die Bildung von Au-C Bindungen durch die Reduktion von aryldiazonium-basierten Salzen auf Goldoberflächen, welche eine höhere Stabilität aufweisen als Au-S Bindungen. Die kovalente Au-C Bindung konnte mit Hilfe von Isotopen-markierter organischer Filme auf Goldnanopartikel mittels \(^{13}\)C-NMR Festkörperspektroskopie nachgewiesen werden.

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Metadaten
Author:Huaiguang LiGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-50263
Subtitle (English):from Au-C covalent attachment to redox hydrogel matrix entrapment
Referee:Nicolas PlumeréGND, Wolfgang SchuhmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2016/10/27
Date of first Publication:2016/10/27
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Chemie und Biochemie
Date of final exam:2016/10/05
Creating Corporation:Fakultät für Chemie und Biochemie
Tag:Elektrolyse; NMR-Spektroskopie
GND-Keyword:Festkörperspektroskopie; Sternpolymere; Hydrogel; Makromolekül; Proteine
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Analytische Chemie und Zentrum für Elektrochemie
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Chemie, Kristallographie, Mineralogie
faculties:Fakultät für Chemie und Biochemie
Licence (German):License LogoCreative Commons - CC BY-NC-ND 3.0 - Namensnennung-Nicht kommerziell-Keine Bearbeitung