Schwingungsspektroskopische Untersuchungen an Channelrhodopsin-2 mithilfe von zeitaufgelöster FTIR- und Raman-Spektroskopie

  • In dieser Arbeit wurde der Photozyklus des lichtgetriebenen Kationenkanals Channelrhodopin-2 schwingungsspektroskopisch untersucht. Durch Vergleiche von Messungen an verschiedenen Varianten des Proteins (erzeugt durch seitenspezifische Mutagenese sowie Isotopenmarkierungen) konnten zahlreiche Schwingungsbanden zugeordnet werden. In Messungen mit hoher Zeitauflösung wurde eine frühe Spaltung des Photozyklus beobachtet. Daher musste das etablierte Photozyklusmodell erweitert werden. In einem Teil des Probenensembles kommt es nach Lichtaktivierung zu einer Isomerisierung des proteingebundenen Chromophors Retinal um zwei Doppelbindungen und zu einer schnellen Deprotonierung von Glutamat 90. Diese Prozesse führen zum vorgeöffneten, jedoch nichtleitenden lichtadaptierten Zustand des Kanals, der durch erneute Lichtaktivierung in einen Offenzustand überführt werden kann. Die Erkenntnisse dieser Arbeit liefern Erklärungsansätze für das in anderen Arbeiten beobachtete Verhalten des Kanals.

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Metadaten
Author:Jens KuhneGND
URN:urn:nbn:de:hbz:294-49302
Referee:Klaus GerwertORCiDGND, Eckhard HofmannORCiDGND
Document Type:Doctoral Thesis
Language:German
Date of Publication (online):2016/07/22
Date of first Publication:2016/07/22
Publishing Institution:Ruhr-Universität Bochum, Universitätsbibliothek
Granting Institution:Ruhr-Universität Bochum, Fakultät für Physik und Astronomie
Date of final exam:2016/06/22
Creating Corporation:Fakultät für Physik und Astronomie
Tag:Channelrhodopsin-2; Ionenkanal
GND-Keyword:Schwingungsspektroskopie; FT-IR-Spektroskopie; Raman-Spektroskopie; Optogenetik; Retinal
Institutes/Facilities:Lehrstuhl für Biophysik
Dewey Decimal Classification:Naturwissenschaften und Mathematik / Physik
faculties:Fakultät für Physik und Astronomie
Licence (German):License LogoKeine Creative Commons Lizenz - es gelten der Veröffentlichungsvertrag und das deutsche Urheberrecht