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Annika Korste

• The antiapoptotic protein Bcl-xL is overexpressed in some tumors and is thus an important target for drug design. It can be found both in the cytosol and at the mitochondrial membrane. For the localization to the mitochondrial membrane its C-terminus, which has been predicted to be a transmembrane domain, is important, but structural studies have only been performed on truncated forms lacking the C-terminal part. This work concentrates on the expression of full-length Bcl-xL, first X-ray and NMR experiments of this form as well as studies in a membrane environment (LDAO micelles). The cyanobacterial protein CupS is one of the various subunits of the NAD(P)H dehydrogenase type 1 (NDH-1) complex. This work describes the structural investigation of CupS from \(\textit {Thermosynechococcus elongatus}\) by NMR spectroscopy. The backbone and side chain chemical shifts were determined using a combination of various NMR spectra and the solution structure of CupS was calculated.
• Das antiapoptotische Protein Bcl-xL wird in einigen Tumoren überexprimiert und spielt daher eine wichtige Rolle in der Medikamentenforschung. Es kommt sowohl im Cytosol als auch an der Mitochondrienmembran vor. Für die Membranlokalisation ist der C-Terminus wichtig, der die Funktion einer Transmembrandomäne übernimmt. Allerdings wurden die meisten strukturellen Studien ohne den C-Terminus durchgeführt. Diese Arbeit beschreibt die Expression von full-length Bcl-xL, erste röntgenkristallographische und NMR-Experimente, sowie Studien in einer membranähnlichen Umgebung (LDAO-Mizellen). Das cyanobakterielle Protein CupS ist Untereinheit des NAD(P)H-Dehydrogenase Typ 1 (NDH-1) Komplexes. Diese Arbeit beschäftigt sich mit der strukturellen Untersuchung von CupS aus \(\textit {Thermosynechococcus elongatus}\) mittels NMR-Spektroskopie. Die chemischen Verschiebungen des Protein-Backbones und der Seitenketten wurden bestimmt und die Struktur des Proteins wurde berechnet.